Cette enzyme reste énigmatique : on ne connaît pas précisément son rôle et sa fonction. Cependant, elle a été purifiée chez Leuconostoc mesenteroides, lactobacillus plantarum et lactobacillus muriner. Cette enzyme est en fait un malatedécarboxylase exigeant : il transforme le L-malate en L-lactate : celui-ci est libéré dans le milieu, en plus du CO₂. Cette enzyme est très active en milieu acide. (...) La fermentation malo-lactique servirait à augmenter le pH par décarboxylation du malate. Le malate pourrait ainsi servir de milieu tamponné pour la croissance des bactéries lactiques utilisant le malate (...). Il pourrait également exister un système de couplage lorsque le pH est égal à 5 : (...) couplage entre entrée du malate et sortie du lactate et / ou du carbonate avec un processus énergétique membranaire lié à un flux inversé de protons (...). Source